Липаза: норма в крови, отклонения

Характеристики и свойства добавки E 536

E536 пищевая добавка представляет собой сухую массу из кристаллических частиц. Ее янтарно-желтый цвет иногда по оттенку напоминает спелый лимон. Вкус у ферроцианида калия горьковато-соленый и достаточно выраженный. Ощутимый запах отсутствует.

Формула ферроцианида калия: K4Fe(CN)6 • 3H2O. Он содержит не менее 99% основного вещества. Хлориды присутствуют в количестве до 0,04%. Сульфаты и карбонаты – до 0,02%. Плотность E536 составляет 1,85 г/см³.

Пищевая добавка хорошо растворима в обычной воде при любой температуре, но нерастворима в спиртовых растворах или эфирах. При нормальных условиях окружающей среды и приемлемой влажности разложения частиц на воздухе не наблюдается.

Транспортировка пищевой добавки производится только внутри подходящей упаковки. Для расфасовки ферроцианида калия подходят многослойные ламинированные, полиэтиленовые или крафтовые мешки с полиэтиленовыми вставками, толщина которых составляет не менее 0,08 мм. Также перевозить его можно в картонно-навивных барабанах, если они имеют плотную металлическую крышку.

Виды ЛДГ в организме

Если общий уровень ЛДГ повышен, назначаются дополнительные и более подробные тесты. Концентрация отдельных изоферментов ЛДГ измеряется, чтобы выяснить, какие органы были повреждены.

Лактатдегидрогеназа встречается в тканях в пяти возможных изоформах, обозначаемых последовательными числами: LDH1, LDH2, LDH3, LDH4 и LDH5. Изоформы – это разные формы одного и того же фермента, катализирующие одну специфическую химическую реакцию. Они отличаются друг от друга по химическому строению, а их взаимные пропорции изменчивы в разных органах

Таблица 1. Виды лактатдегидрогеназы и содержание в органах

Тип ЛДГ	Процентное содержание в организме	Органы, содержащие ЛДГ в максимальных количествах
LDH1	14-26%	клетки миокарда, эритроциты, клетки почек
LDH2	29-39%	почки, эритроциты, клетки сердечной мышцы
LDH3	20-26%	селезенка, легкие, почки
LDH4	8-16%	селезенка, легкие, плацента
LDH5	8-16%	ткани печени, кожа, скелетные мышцы

Благодаря тому, что отдельные изоформы ЛДГ отличаются друг от друга по структуре, возможно определить концентрацию каждой из них в отдельности, что значительно повышает чувствительность и прогностическое значение результата.

У каждой лаборатории свои нормы

Что касается числовых значений нормы (референсных показателей) панкреатической липазы в крови, то, как и в случае с другими биохимическими тестами, нельзя ориентировать читателя на какие-то конкретные границы. Приведенная ниже, данная в качестве примера, таблица, может свидетельствовать, что нет одного, единого для всех методов и лабораторий показателя нормы, поэтому, как всегда, пациенту, заинтересованному в результатах своих анализов, следует обратиться в КДЛ, которая тестировала его кровь.

Возраст	Норма (ферментативный колориметрический метод)	Норма (турбидиметрический метод)
Новорожденные	До 34 МЕ/мл
1 месяц – 12 лет	До 31 МЕ/мл
13 – 18 лет	До 55 МЕ/мл	0 – 130 Ед/мл
Старше 18 лет	13 – 60 МЕ/мл	0 – 190 Ед/мл

Другие источники также могут показывать различные пределы нормальных значений, например: от 0 до 470 U/l или от 7 до 70 Ед/л, так что без референсных значений лаборатории, которая производила исследование, осуществить расшифровку, скорее всего, не получится.

Очевидно, что изменения нормальных значений касаются только возраста, однако половая принадлежность для нормы практически роли не играет (для мужского и женского пола нормы одинаковы).

В моче, образуемой здоровыми почками, этот фермент не встретить, не глядя на то, что при клубочковой фильтрации молекулы липазы не задерживаются. Просто, пройдя клубочковый фильтр, они подвергаются обратному всасыванию в канальцах. Появление данного энзима в моче указывает на то, что проток поджелудочной железы чем-то заблокирован (возможно, опухолью?), и орган испытывает серьезные страдания.

Диагностика лактазной недостаточности

Наличие типичных симптомов лактазной недостаточности: послабление стула, вздутие живота, повышенное газообразование, тошнота после употребления молока и молочных продуктов нередко позволяет заподозрить этот диагноз еще до обращения к врачу или, по крайней мере, до проведения каких-либо тестов.

Да, порой пациент, обратившись к гастроэнтерологу, рассказывает: «если я выпью стакан коровьего молока, то у меня точно будет диарея через которое время. Если не пью молоко – всё и всегда хорошо». Типичная картина лактазной недостаточности, обычно не требует дополнительных исследований. На практике же большинство случаев непереносимости лактозы протекает смазано, маскируясь под другие проблемы и заболевания. Вздутие живота без нарушений стула или кашицеобразный стул через некоторое время после еды – да мало ли с чем это может быть связано? И если человек употребляет молоко или молочные продукты ежедневно, то только лишь на основании симптомов установить или исключить диагноз лактазной недостаточности обычно не получается.

Как же в этом случае можно установить лактазную недостаточность?

Вариант первый: элиминационная диета.

Исключив из рациона все продукты из молока (именно из молока, а не те, которые «в своем составе содержат сухое молоко») на определенный период, можно увидеть полное или почти полное исчезновение симптомов. Вероятнее всего, именно молочный сахар в составе продуктов вызывал их появление. Проверить эту гипотезу можно, постепенно вводя в рацион молочные продукты или молоко.

Вариант второй: водородный дыхательный тест с лактозой.

Тест основан на определении в выдыхаемом воздухе концентрации водорода. Водород – это газ, который выделяется при расщеплении некоторых углеводов бактериями толстой кишки. Для этого углеводам надо попасть в толстую кишку, где они перерабатываются с образованием газа. В результате чего выделившийся водород быстро всасывается через стенку кишки в кровоток и доставляется в легкие.

Углевод, выбранный для теста – тот самый молочный сахар лактоза, который содержится в молоке животных и молочных продуктах. Именно этот углевод плохо расщепляется при недостаточной активности фермента лактазы, в результате чего у пациентов с лактазной недостаточностью достаточно большое количество лактозы достигает толстой кишки.

На основании измерений концентрации водорода в выдыхаемом воздухе до начала теста (натощак) и через определенные промежутки времени после употребления лактозы, ставится или исключается диагноз лактазная недостаточность.

Вариант третий: тест на переносимость лактозы с определением глюкозы в крови.

Тест основан на знании о том, что лактоза – это углевод, состоящий из двух простых углеводов, один из которых глюкоза. Если у человека нет лактазной недостаточности, то активность фермента лактазы сохранена, то есть сохранены процессы расщепления лактозы в тонкой кишке. Высвободившиеся при расщеплении молекулы глюкозы быстро всасываются и попадают в кровоток. Повышение уровня глюкозы в крови после употребления молочного сахара можно определить в лаборатории. Недостатком является инвазивность процедуры, т.е. необходимость забора образцов крови несколько раз во время теста.

Вариант четвертый: активность фермента лактазы в биоптате тонкой кишки.

Как мы уже говорили выше, фермент лактаза находится на поверхности ворсинок тонкой кишки. существуют специальные лабораторные наборы, которые позволяют в режиме реального времени определить активность лактазы. Для этого пациенту во время выполнения гастроскопии берется биоптат (кусочек ткани) из двенадцатиперстной кишки. Низкая активность фермента может свидетельствовать о наличии у пациента лактазной недостаточности. Относительным недостатком метода является его инвазивность (необходимость выполнения гастроскопии).

Вариант пятый: исследование вариантов гена МСМ6.

Этот метод в настоящее время широко используется врачами и предлагается лабораториями для диагностики лактазной недостаточности. Однако если критически взглянуть на генетическое исследование можно понять, что даже определение того или иного генотипа (C/T илиC/C) не говорит о том, что у пациента есть лактазная недостаточность. Мы можем только говорить о возможном риске раннего ее развития при генотипе С/С или о малой вероятности лактазной недостаточности при генотипе T/T.

Норма амилазы в крови

Так как поджелудочная железа является железой смешанной секреции (выделяет гормоны и ферменты как в просвет кишечника, так и в кровь), амилазу, выработанную в ней принято отличать от общей альфа-амилазы и называть панкреатической амилазой. Соответственно, в биохимическом анализе крови (или мочи, который также используется с целью определения уровня амилазы в организме) выделяют два показателя амилазы: альфа-амилазу и панкреатическую амилазу.

Альфа-амилаза

Для альфа-амилазы (представляющей из себя суммарное количество всей амилазы в организме) нормальными считают значения*:

дети до 2-х лет: 5 — 65 Ед/л;
2 года — 70 лет: 25 — 125 Ед/л;
старше 70 лет: 20 — 160 Ед/л.

*по данным независимой лаборатории Инвитро

Панкреатическая амилаза

В альфа-амилазу входит панкреатическая амилаза, количество которой также измеряется. Нормальным количеством панкреатической амилазы считают*:

дети до 6 мес.:
дети 6 — 12 мес.:
все старше 1 года:

*по данным независимой лаборатории Инвитро

Острый или хронический панкреатит. При воспалении поджелудочной железы секреция клетками амилазы возрастает в несколько раз
Киста, опухоль или камень в просвете поджелудочной железы. Изменение структуры железы вызывает сдавление железистой ткани и ее вторичное воспаление, которое способствует повышению секреции амилазы (уровень амилазы достигает значения 150-200 ед/л).
Эпидемический паротит. Воспаление слюнных желез также вызывает усиление секреции амилазы (.
Перитонит. При перитоните все органы брюшной полости, включая поджелудочную железу, подвергаются раздражению и воспалительным изменениям. Такие изменения повышают активность клеток поджелудочной железы, что приводит к повышению уровня амилазы в анализе крови.
Сахарный диабет. При сахарном диабете происходят системные нарушения обмена веществ, в том числе — обмена углеводов. Таким образом, не вся амилаза вырабатываемая организмом будет рационально расходоваться на превращения крахмала в олигосахариды, что приведет к увеличению ее количества в крови.
Почечная недостаточность. Так как амилаза выводится из организма через почки, недостаточная их функция вызовет задержку и повышение количества фермента в крови.

Причины уменьшения количества амилазы в крови (снижением уровня амилазы крови считают цифры менее 100 ед/л для альфа-амилазы):

Гепатиты в острой или хронической форме. При гепатитах происходит нарушение углеводного обмена, что влечет за собой повышение нагрузки на ферментативные системы организма, в том числе и на амилазу. Определенное время поджелудочная железа вырабатывает достаточное количество фермента, но, в последствии начинает замедлять процесс синтеза амилазы, что отразится ее низким количеством в анализе крови.
Опухоли поджелудочной железы. При некоторых опухолях происходит перерождение ткани поджелудочной железы, что делает невозможным секрецию амилазы.

Также, вследствие травм, падений с высоты и отравлений возможны нарушения секреции амилазы как в большую, так и в меньшую сторону.

Пищевые добавки

Так как белки, сахара, крахмал и жиры требуют определенных видов ферментов, лучше всего принимать препараты, включающие в себя все эти разновидности.

Многие специалисты считают, что наиболее эффективными являются препараты, в который присутствует полный комплекс энзимов, улучшающих пищеварение. Ищите добавки, которые включают в себя следующие ферменты:

альфа-галактозидаза (его получают из грибка аспергилла черного, считается, что он способствует перевариванию углеводов).
амилаза (вырабатывается слюнными железами)
целлюлаза
глюкоамилаза
инвертаза
лактаза
липаза
мальт-диастаза
протеаза (или кислая протеаза)
бета-глюканаза
пектиназа
фитаза

При выборе ферментов мы рекомендуем следовать следующим рекомендациям, основанным на симптомах и текущем состоянии здоровья:

Если у Вас проблемы с желчным пузырем, и Вы находитесь в поиске природного средства для его лечения, то обратите внимание на препараты, содержащие липазу и желчные соли.
В препаратах, содержащих бетаин гидрохлорид, непременно присутствует и пепсин.
В некоторых препаратах может содержаться лактаза, которую до недавнего времени можно было приобрести только в виде отдельного лекарства. Этот фермент помогает людям, страдающим проблемами, которые связаны с усвоением сахара из молочных продуктов.
Препараты с протеазой помогают усваивать белок

Они особенно будут полезны людям с аутоиммунными и воспалительными заболеваниями.
Смеси с добавлением трав, таких как перечная мята и имбирь, также поддерживают пищеварение.
Некоторым людям требуется больше ферментов поджелудочной железы, чем другим. По этой причине выбирайте препарат, исходя из Ваших личных потребностей. Большинство продуктов содержит некоторое количество панкреатина, который представляет собой комбинацию из трех ферментов поджелудочной железы.

Липаза поджелудочной железы

Липаза поджелудочной железы гидролизует сложные эфиры глицерина и длинноцепочечных жирных кислот. Его сывороточная активность считается более специфическим маркером острого панкреатита, чем амилаза, но, как и амилаза, не имеет прогностического значения.

Благодаря высокой органоспецифичности липазы повышение ее активности характеризуется почти 100% чувствительностью при диагностике острого панкреатита. Повышенная активность липазы сохраняется дольше, чем у амилазы. Умеренный рост наблюдается и при других заболеваниях, в т.ч. в:

кишечная непроходимость;
перфорация язвенной болезни;
перитонит;
почечная недостаточность;
конечная стадия непроходимости протока поджелудочной железы.

γ- глутамилтранспептидаза (GGTP)

GGTP — чувствительный и ранний, но неспецифический маркер холестаза. Его активность при нарушении непроходимости желчных протоков обусловлена повышенным синтезом в микросомальной системе гепатоцитов и повышенной реабсорбцией из желчи в кровь.

Повышение активности GGTP при холестазе коррелирует с увеличением активности ALP, что используется в диагностике, так как GGTP легче определить, чем изоферменты ALP. У 10% пациентов наблюдается повышение активности GGTP без видимых причин.

Чувствительность GGTP при оценке злоупотребления алкоголем (этиловый спирт увеличивает индукцию микросомальных ферментов и, следовательно, биосинтез GGTP) относительно невысока и колеблется в пределах 52-94%. Если повышение активности ГГТФ сопровождается средним объемом эритроцитов> 100 мкл (типично для 80% алкоголиков), а индекс де Ритиса превышает 2, то у пациента высока вероятность злоупотребления алкоголем.

Холинэстераза (ХЭ)

врача-анестезиолога

Диагностика и оценка эффективности терапии любых заболеваний печени;
Выявление отравлений фосфорорганическими соединениями (инсектицидами);
Определение риска развития осложнений при плановых операциях с применением миорелаксантов.

Гиперлипопротеинемия IV типа;
Нефроз или нефротический синдром;
Ожирение;
Сахарный диабет II типа;
Опухоли молочных желез у женщин;
Язвенная болезнь желудка;
Бронхиальная астма;
Экссудативная энтеропатия;
Психические заболевания (маниакально-депрессивный психоз, депрессивный невроз);
Алкоголизм;
Первые недели беременности.

Генетически обусловленные варианты активности холинэстеразы;
Отравление фосфорорганическими веществами (инсектициды и др.);
Гепатиты;
Цирроз печени;
Застойная печень на фоне сердечной недостаточности;
Метастазы злокачественных опухолей в печень;
Печеночный амебиаз;
Заболевания желчевыводящих путей (холангиты, холециститы);
Острые инфекции;
Легочная эмболия;
Заболевания скелетных мышц (дерматомиозит, дистрофия);
Состояния после хирургических операций и плазмафереза;
Хронические заболевания почек;
Поздние сроки беременности;
Любые состояния, сопровождающиеся снижением уровня альбумина в крови (например, синдром мальабсорбции, голодание);
Эксфолиативный дерматит;
Миелома;
Ревматизм;
Инфаркт миокарда;
Злокачественные опухоли любой локализации;
Прием некоторых лекарственных средств (оральные контрацептивы, стероидные гормоны, глюкокортикоиды).

Ферменты поджелудочной железы и пищеварительные ферменты

Ферменты пищеварительной системы, или ферменты желудка, включают в себя ферменты поджелудочной железы, а также энзимы растительного и грибкового происхождения.

Ферменты поджелудочной железы присутствуют в восьми стаканах панкреатического сока, которые большинство из нас производят каждый день. Этот сок содержит пищеварительные энзимы, улучшающие пищеварение, и бикарбонат, который нейтрализует желудочный сок.

Ферменты поджелудочной железы обычно заканчиваются на –ин (трипсин или пепсин), в то время как другие ферменты обычно заканчиваются на –аза или –оза (фруктоза, лактоза, сахароза).

К энзимам, которые имеют дело преимущественно с жирами и аминокислотами, относятся:

Липаза – превращает триглицериды в жирные кислоты и глицерин.
Амилаза – превращает углеводы в простые сахара.
Эластаза – расщепляет белок эластин.
Трипсин – преобразует белки в аминокислоты.
Химотрипсин – преобразует белки в аминокислоты.
Нуклеаза – превращает нуклеиновые кислоты в нуклеотиды и нуклеозиды.
Фосфолипаза – превращает фосфолипиды в жирные кислоты.

В организме человека ферменты производят слюнные железы, желудок, поджелудочная железа, печень и тонкий кишечник.

Поджелудочная железа производит желчные соли и кислоты, которые включают в себя воду, электролиты, аминокислоты, холестерин, жиры и билирубин. Все эти вещества поступают из печени через желчный пузырь.

Холевая и хенодезоксихолевая кислоты в сочетании с аминокислотами глицином и таурином производят желчные соли, которые очень важны для усвоения питательных веществ.

Заключение

Пищеварительные ферменты помогают переваривать пищу путем расщепления крупных макромолекул на более мелкие, которые наш кишечник способен усвоить.
Пищеварительные ферменты делятся на 3 класса: протеолитические ферменты, липазы и амилазы. Они метаболизируют различные макроэлементы.
Дополнительный прием пищеварительных ферментов может быть полезен людям, страдающим воспалительным заболеванием кишечника, СРК, низким содержанием кислоты в желудке (гипохлоргидрия), дефицитом ферментов, недостаточностью поджелудочной железы, аутоиммунными заболеваниями, запором, диареей или вздутием.
Источниками пищеварительных ферментов являются фрукты (особенно ананас и папайя), животные (бык и свинья), а также пробиотики, дрожжи и грибок. Лучше всего употреблять препараты, где присутствуют все основные виды ферментов.
К продуктам, являющимся богатыми источниками пищеварительных ферментов, относятся ананас, папайя, киви, ферментированные молочные продукты, манго, мисо, квашеная капуста, кимчи, авокадо, пчелиная пыльца, яблочный уксус и сырой мед.

Вы можете оставить заявку на плановую госпитализацию на нашем сайте и мы свяжемся с Вами.

Липаза в паре с амилазой

Поводом к назначению таких анализов, как энзимы, вырабатываемые поджелудочной железой, по большей части выступают выраженные симптомы острых состояний системы пищеварения:

Болезненность, которую называют «опоясывающей», поскольку она захватывает не только место расположения железы. Начинаясь где-то в подложечной области и быстро распространяясь в оба подреберья, боль переходит в область спины и грудной клетки, ее интенсивность столь велика, что больные не могут сдерживать стонов и криков;
Лихорадка обычно не сразу, температура тела растет по мере развития осложнений;
Мучительной тошнотой страдания человека не ограничиваются, к ней присоединяются «фонтанная» многократная рвота, не облегчающая состояние;
Попытки поесть приводят к усугублению ситуации (боль усиливается, рвота продолжается, поэтому желание даже смотреть на еду пропадает);
Сердечно-сосудистая система со своей стороны реагирует снижением артериального давления, учащением сердцебиения.

Повышенная концентрация липазы с большим преимуществом указывает на проблемы, настигшие паренхиму поджелудочной железы, поэтому исследование этого липолитического фермента в плазме крови, как водится, назначается вслед за другим анализом – определением гликозил-гидролазы (альфа-амилазы) в крови. Причем, данный энзим (липаза) нередко оказывается более информативным, поскольку его чувствительность и специфичность выше. Например, в крови липаза повышена (очень существенно – до 200! раз) уже через 4-7 часов (пик – через сутки) и, если воспаление затихает, концентрация приходит в норму через 1 – 2 недели.

Амилаза же в этом плане ведет себя немного иначе: повышенная активность отмечается через 6 – 12 часов, а в норму показатели гликолитического фермента, катализирующего реакцию расщепления крахмала и гликогена, возвращаются от 2 дней до недели (разумеется, если процесс в самом органе заканчивается благополучно).

Между тем, высокие показатели не всегда согласуются с тяжестью патологического состояния, поэтому опираться только на числовые значения гликолитического (альфа-амилазы) и липолитического (липазы) ферментов в крови не стоит.

Несомненно, перво-наперво, повышенная концентрация липазы в крови заставляет заподозрить острый панкреатит. Однако особо сложные ситуации требуют дифференцировки данного острого состояния от других, клинически схожих и столь же опасных, болезней, поэтому выделен круг показаний для назначения подобного анализа:

Воспалительная реакция, которая резко запустилась и начала стремительно развиваться в ткани самой поджелудочной железы (острый панкреатит);
Проблемы, вдруг возникшие по причине образования и накопления камней у ближайшего «соседа», овального мешка – желчного пузыря (острый холецистит);
Хронический воспалительный процесс, локализованный в паренхиме поджелудочной железы (хр. панкреатит) в фазе обострения;
Перфоративная язва желудка;
Почечная недостаточность (как острая – ОПН, так и хроническая – ХПН);
Сахарный диабет (диабетический кетоацидоз – ДКА, который более характерен для СД 1 типа);
Тяжелое поражение паренхимы печени (цирроз);
Высокая (тонкокишечная) непроходимость кишечника;
Хронический алкоголизм;
Пересадка органов.

И опять-таки, лабораторная диагностика исследованием только одного липолитического фермента в плазме крови не ограничивается, целесообразно включать в протокол определение других энзимов, в частности, альфа-амилазы.

Подготовка к исследованию активности липазы ничем особенным не выделяется среди подготовительных мероприятий к другим биохимическим тестам. Пациенту, заинтересованному за первым разом получить на руки достоверный ответ, следует отправиться отдохнувшим, спокойным, голодным (прием пищи прекратить за 12 – 14 часов до анализа). Кстати, привычные перекуры нужно отменить за полчаса до венепункции или забыть о сигаретах в это утро вовсе.

Причины высокого уровня.

Повысить уровень фермента может прием некоторых препаратов

В некоторых случаях повышенные результаты анализов не являются признаком воспалительных процессов. Одной из причин может стать неправильная подготовка к сдаче анализов (употребление спиртосодержащих напитков, курение, состояние стресса перед изъятием крови). Другая причина — приём ряда медикаментов, которые могут повлиять на уровень биологически активного вещества (мочегонные, гормональные, обезболивающие препараты).

При беременности уровень фермента отклоняется от нормы в большую и меньшую степень по мере развития плода. В первый триместр беременности количество амилазы снижается. Затем начинает расти, достигая максимальных значений к 34 неделе беременности. На последнем этапе содержание амилазы снова уменьшается.

Отравление провоцирует рост амилазы на краткосрочный период. А основными причинами высокого уровня являются:

разрушительные процессы в тканях поджелудочной железы,
заболевания железистых органов,
образование опухолей,
сахарный диабет,
воспаление органов брюшной полости,
интоксикация организма,
кистозные образования,
разрушение почечной ткани,
гиперамилаземия,
внематочная беременность либо прерывание беременности.

Описание пищевой добавки ферроцианид калия

Ферроцианидом калия называется антислеживающий агент, произведенный путем химических реакций из неорганического соединения синильной кислоты с компонентами железа, также обозначающегося железистосинеродистой кислотой. Пищевую добавку используют в качестве стабилизатора для исключения слеживания продукта. Согласно международной классификации INS, ее относят к категории веществ, увеличивающих срок годности товаров.

Антислеживающие действие E536 обеспечивается за счет образования тонких гидрофобных слоев между отдельными частицами продукта.

Ферроцианид калия, или E536, иногда обозначают калием железистосинеродистым, гексацианоферратом калия, а также кровещелочной либо желтой кровяной солью. Больше всех выделяются и вызывают удивление последние два варианта.

Кровяной солью пищевая добавка называется за цвет кристаллов и устаревший способ изготовления, в котором использовались отходы с боен на мясокомбинатах, содержащие небольшой объем крови.

В промышленном производстве ферроцианида калия применяются остаточные массы, образованные после переработки газов на заводах. Смесь цианидов с хлоридами кальция и натрия обрабатывают раствором железного купороса. Результатом реакции становится образование ферроцианидов, которые остается переработать для получения чистых солей через последовательное обменное разложение с частицами калия и натрия.

«Уральский завод промышленной химии» – крупнейший российский производитель гексацианоферрата калия. Расположен он в Свердловской области. Наиболее известными поставщиками пищевой добавки международного уровня стали две компании: китайская Foodchem и французская Biochem.

Фермент, работающий с жирами, и другие энзимы панкреатического сока

Липаза относится к гидролитическим ферментам (она ускоряет гидролиз липидов на глицерин и жирные кислоты). Этот фермент, обладая групповой специфичностью, не привязан к какому-то одному субстрату, как например, уреаза, катализирующая расщепление мочевины. Липаза продуцируется многими органами и тканями, поэтому в зависимости от места ее производства, различают:

Легочную;
Печеночную;
Кишечную;
Лингвальную (этот вид фермента синтезируется в ротовой полости, он присутствует, в основном, у «грудничков», поскольку расщепляет жиры, содержащиеся в молоке, с возрастом необходимость в лингвальной липазе отпадает, поэтому продукция ее у взрослых совсем незначительна);
Панкреатическую (о ней и пойдет речь в публикации).

В плазме крови, помимо панкреатической липазы, присутствует липаза липопротеиновая, которую еще называют осветляющим фактором за ее функциональную задачу – катализировать распад хиломикронов и, за счет этого, осветлять плазму.

Самое главное место среди энзимов, берущих на себя функцию расщепления жиров, принадлежит липазе панкреатической. За продукцию данного фермента отвечает поджелудочная железа, которая вырабатывает его и хранит в ацинарных клетках в неактивной форме. Вслед за поступлением пищи в 12-перстную кишку, липаза посредством панкреатического протока тоже проникает в тонкий кишечник, где переходит в активное состояние, чтобы незамедлительно приступить к своим непосредственным задачам – расщеплению липидов.

Следует заметить, что липаза – не единственный фермент, поставляемый поджелудочной железой, ведь другие вещества также должны быть подвергнуты расщеплению. Панкреатический сок, имеющий ярко выраженную щелочную реакцию (рН более 10), содержит энзимы, способные заняться прибывшими с продуктами питания углеводами (амилаза) и белками (протеазы).

Щелочная фосфатаза у детей – норма, причины отклонения от нормы

Контрольные значения для теста на щелочную фосфатазу меняются в зависимости от возраста из-за роста.

Нормальный уровень щелочной фосфатазы в плазме зависит от возраста и пола. Норма для детей и подростков:

Возраст	Норма фосфатазы
Новорожденные	до 250 ед / д
1 – 9 лет	до 350 ед / д
10 – 15 лет	до 280 ед / л
16 – 19 лет	до 150 ед / л

Уровень этого фермента в сыворотке крови может незначительно отличаться в зависимости от используемых методов тестирования и реагентов.

В педиатрической практике исследование активности щелочной фосфатазы играет важную роль в диагностике заболеваний печени, что дополняется снижением оттока желчи в двенадцатиперстной кишке. Кроме того, уровень щелочной фосфатазы в крови ребенка часто повышен. Высокий уровень фосфатазы нарушает отток желчи из-за камней в желчных протоках или опухолей желчных протоков.

Ребенку с повышенной щелочной фосфатазой врач может поставить следующие диагнозы:

заболевания костей, включая опухоли, саркомы, метастазы рака костей;
гиперпаратиреоз;
поражение костей при лимфогранулематозе;
рахит;
педиатрические заболевания – болезни скелета;
инфекционный мононуклеоз;
миелома;
детская цитомегалия;
кишечные инфекции.

Большое значение у детей имеет показатель щелочной фосфатазы в ранней диагностике рахита. В этом случае активность фермента увеличивается задолго до появления клинических симптомов заболевания.

Иногда происходит физиологическое, то есть естественное, повышение уровня щелочной фосфатазы в сыворотке крови: у недоношенных детей или подростков в период полового созревания и интенсивного роста костей.

Лекарственные препараты с побочными гепатотоксическими эффектами могут также повышать уровень фермента щелочной фосфатазы у ребенка. К таким препаратам относятся парацетамол, пенициллины, сульфаниламиды, эритромицин и многие другие. Повышенный метаболизм в костной ткани во время заживления переломов костей часто увеличивает уровень этого фермента.

Снижение уровня фермента щелочной фосфатазы не имеет клинического значения. Снижение уровня ферментов может происходить при различных нарушениях роста костей, дефиците цинка, магния, витаминов C и B12 в пище, анемии и гипотиреозе, а также в редких случаях врожденной гипофосфатазии.

Липаза в лекарственных препаратах

Люди, которые имеют проблемы с пищеварением, когда «что-то не то съедят», почти всегда в своей домашней аптечке держат ферментные средства, корректирующие деятельность ЖКТ. Да и относительно здоровые нет-нет, да и принимают «ферменты» для улучшения работы кишечника и во избежание нежелательных эффектов после обильного чревоугодия, связанного с праздничным застольем.

Это понятно, яств много, попробовать хочется всего, а желудок начинает «протестовать». Вот и передают запасливые женщины друг другу прямо за столом панкреатин, мезим-форте, фестал и другие препараты (наблюдения показывают, что женский пол более предусмотрителен, нежели мужской в этом плане). Разноцветные (желтые, розовые…) таблетки, капсулы и драже действительно выручают при неизбежном употреблении жирной пищи, потому что все они содержат такой важный и необходимый липолитический фермент, как липаза.

Как работают пищеварительные ферменты?

Пищеварение – это сложный процесс, который начинается с пережевывания пищи, когда происходит выделение энзимов в слюну. Большую часть работы выполняют желудочно-кишечные жидкости, которые содержат пищеварительные ферменты, влияющие на определенные питательные вещества (жиры, углеводы и белки).

Вырабатывая специфические ферменты, мы помогаем всасываться различным видам пищи. Другими словами, наш организм производит ферменты, специфичные для углеводов, белков и жиров.

Пищеварительные ферменты не просто полезны, они жизненно необходимы. Они превращают сложную еду в легко усваиваемые соединения, включая аминокислоты, жирные кислоты, холестерин, простые сахара и нуклеиновые кислоты (которые помогают строить ДНК).

Ферменты синтезируются и секретируются в различных частях пищеварительного тракта, в том числе в ротовой полости, желудке и поджелудочной железе.

Ниже мы чуть более подробно описали 6 основных стадий процесса переваривания, который начинается с пережевывания, запускающего секрецию пищеварительных ферментов в желудочно-кишечном тракте:

Слюнная амилаза, вырабатываемая в ротовой полости, является первым пищеварительным ферментом, который участвует в усвоении молекул. И этот процесс продолжается и после того, как пища попадет в желудок.
Затем париетальные клетки желудка начинают высвобождение кислот, пепсина и других энзимов, включая панкреатическую амилазу. Начинается процесс расщепления частично переваренной пищи в химус (полужидкую массу частично переваренной пищи).
Желудочный сок нейтрализует действие слюнной амилазы, способствуя работе панкреатической амилазы.
Приблизительно спустя час химус перемещается в двенадцатиперстную кишку, где кислотность вызывает высвобождение гормона секретина.
Это, в свою очередь, заставляет поджелудочную железу вырабатывать гормоны, бикарбонат, желчь и различные пищеварительные ферменты, из которых наиболее важными являются липаза, трипсин, амилаза и нуклеаза.
Бикарбонат изменяет среду химуса с кислотной на щелочную, что не только позволяет ферментам расщеплять пищу, но и убивает бактерии, которые не могут выжить в подобных условиях.

На этом этапе бóльшая часть работы сделана. Однако людям, страдающим недостатком пищеварительных ферментов необходима поддержка в виде пищевых добавок.